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연구업적
단백질생화학 및 분자생물학 전공으로, “단백질 변형 및 분해에 의한 세포 생리기능 조절”에 관한 연구를 하여, 크게 세 가지의 업적을 이루었다. 그 하나는, 대장균을 포함한 원핵세포로부터 Lon (protease La), ClpAP (protease Ti), HslVU 및 CodWX라는 4종의 ATP-의존성 단백질 분해효소를 최초로 순수정제하고 그들의 유전자를 분리한 것이다. 또한 이 효소들이 단백질 기질들을 쉽게 분해하고자 unfolding하는 데에 ATP를 사용함을 밝혀서, 발열반응인 단백질 분해과정에 왜 에너지를 필요로 하는 지에 대한 수수께끼를 풀었다.

다른 하나는, 진핵세포 내의 단백질 분해는 원핵세포와는 달리, 단백질 기질이 먼저 유비퀴틴 (ubiquitin)이라는 폴리펩티드가 먼저 결합이 되어야만 진행되는데, 이 역반응을 촉매하는 탈유비퀴틴 효소 14종의 유전자를 최초로 동정, 분리하여, 단백질의 안정성 유지에 작용함을 밝히었다. 또한 이 효소들에 의한 특정 단백질의 안정화는 근원세포 및 신경세포의 분화를 조절함을 밝히었다.

마지막으로, 암 관련 단백질들에 유비퀴틴 또는 유비퀴틴 유사단백질이 가역적 결합하여 발암과정을 조절함을 밝히었다. 인간 암의 50% 이상이 발암억제인자인 p53 유전자의 돌연변이와 p53 자체 및 그 활성을 조절하는 단백질들의 변형과 분해에 이상이 생길 경우에 발생하는 것으로 알려져 있다. 이러한 배경 아래, p53의 분해를 유도하는 Mdm2의 활성이 SUMO화-탈SUMO화의 가역적 반응에 의해 조절되며, 그 결과 p53의 안정성이 조절됨을 밝히었고, Mdm2로부터 SUMO를 떼어내는 효소인 SUSP4를 최초로 분리하였다. 최근에는 에스트로겐-수용체의 전사촉진인자로 작용하는 ASC1에 유비퀴틴-유사체 중의 하나인 UFM1이 결합되면 유방암이 촉진됨 밝히어, 이 결과는 유방암 발생의 원인 규명에서만 아니라, 유방암에 대한 새로운 항암제의 개발에도 크게 기여할 것으로 기대된다.
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